< Inapoi

Hemoglobina

       Hemoglobina este o cromoproteina transportoare de oxigen. Are o greutate moleculara de 64500 Da si este principalul pigment sanguin si vector de gaze sanguine la animalele superioare. Fierul bivalent îi conferã culoarea rosie sângelui. Hemoglobina este prezentã aproape exclusiv în citosolul eritrocitar.
       Hemoglobina este alcatuita din doua componente, o componenta proteica – globina – ce reprezinta 96% din molecula si o grupare prostetica – hemul - o metaloporfirina ce contine fier bivalent. Molecula globulara de Hb este alcatuita din patru subunitati, fiecare format dintr-un conjugat si un polipeptid.
       Globina este o proteina cu caracter bazic din subclasa histonelor, alcatuita din 4 lanturi polipeptidice, identice doua câte doua, cu secventa aminoacidica caracteristica fiecarui tip de Hb. Hemoglobina adultului este alcatuita din 2 lanturi alfa formate din 141 reziduuri de aminoacizi si 2 lanturi beta formate din 146 reziduuri de aminoacizi. Secventa aminoacizilor constitutivi ai lanturilor constituie structura primara a globinei. Structura secundara a lanturilor presupune existenta a 8 segmente helicoidale formate din 7 si 21 sau 24 de aminoacizi notati de la A la H si din segmente fara structura helicoidala notate NA si GH.

Structura hemoglobinei. Spiralele colorate diferit reprezintã cele 4 lanturi globinice alfa si beta ce prezintã fiecare cate o subunitate de hem (gri) si câte un ion de Fe2+ (portocaliu).

       Cele patru lanturi polipeptidice ale globinei realizeaza o structura globulara compacta, prezentând în vecinatatea suprafetei externe patru cavitati, denumite pungile hemului, în fundul carora se afla hemul. Pungile hemului sunt situate de o parte a moleculei de Hb (alfa 2 si beta 1) si de cealalta (alfa 1 si beta 2) si sunt foarte apropiate. Peretii si planseul fiecarei pungi sunt constituite din aminoacizi putini polari sau apolari, creând astfel un mediu foarte propice fixarii O2 la fierul bivalent.
       În molecula de Hb au fost evidentiate raporturi foarte strânse între aminoacizii lanturilor neidentice a1 - ß2 si a2 - ß1 si practic nici un contact între lanturile subunitatilor identice a1a2 si ß1ß2. Exista zone de contact între lanturile subunitatilor vecine a1ß2 si a2ß1 care permit alunecarea lanturilor în contact. Au fost identificate zone de contact între a1ß1 si a2ß2 foarte strânse care nu permit decât deplasari minime.
       De-a lungul axei moleculei de Hb se afla o cavitate centrala alcatuita din 2 mici fosete ce separa lanturile unul de celalalt, una separând lanturile a si alta separând lanturile ß, în aceasta zona fixându-se 2,3-DPG.

2,3 - Difosfoglicerolul are rolul de a stabiliza forma redusã a hemoglobinei prin legarea fragmentului lizina 82 al subunitatii beta1 de fragmentul lizina 82 al subunitatii beta2

      Hemul este o grupare prostetica ce rezulta prin fixarea unui atom de fier bivalent la un heterociclu tetrapirolic (protoporfirina IX), fiind o feroproteina. Porfirinele sunt compusi ciclici complecsi formati din 4 nuclei pirolici uniti intre ei prin legaturi meten, formând astfel o structura inelara plata. În hemul hemoglobinic fierul bivalent fiind în centrul a patru nuclei pirolici, poate contracta 6 legaturi dintre care 4 coordinative si doua covalente. Primele patru legaturi se formeaza în acelasi plan cu nucleii tetrapirolici si sunt 2 coordinative si 2 covalente. Ultimele 2 legaturi coordinative sunt în planuri diferite, una cu un azot dintr-un rest de histidina al globinei, iar cealalta cu O2 sau H2O. Trecerea Hb de la forma deoxi la forma oxigenata nu influenteaza valenta fierului, care ramâne permanent în stare feroasa, molecula de Hb nefiind un tanc de O2 ci un fel de plãmân molecular.
       Hemoglobina are proprietatea de a reactiona reversibil cu O2 formând oxihemoglobina, cu CO2 formând carboxihemoglobina, îndeplinind în acest mod functia de transportor de O2 de la pulmon la tesuturi si pe aceea de transportor de CO2 de la tesuturi la pulmon.
       Hemoglobina participa si ca solutie tampon, contribuind astfel la mentinerea constanta a pH-ului sanguin. Sistemul tampon pe care la care participa este oxihemoglobinatul de K ce se formeaza în timpul reactilor din fenomenul Hamburger.

apoi

< Inapoi

Noutãti in lumea medicalã

American Journal of Hematology