< Inapoi

Vectorii de oxigen pe bazã de Hemoglobinã (HbOC)

    Studiul substituentilor de sânge pe bazã de hemoglobinã a început în anul 1934 când Amberson, în urma experimentelor cu lizat eritrocitar administrat la pisici exangvinate, a stabilit rolul hemoglobinei si a arãtat cã hemoglobina liberã poate fi folositã ca vector de oxigen. Alte experimente realizate ulterior cu hemoglobina liberã au arãtat existenta unor dezavantaje majore în utilizarea hemoglobinei libere ca transportor de oxigen. Aceste dezavantaje sunt: reactiile alergice, extravazarea si eliminarea rapida, efectul hipertensiv si ineficienta în livrarea oxigenului.
    În timp, experimentele efectuate au permis identificarea cauzelor ce determinã aparitia reactilor adverse la hemoglobinã. Acestea apar în momentul în care hemoglobina nu mai este protejatã de membrana eritrocitului. Liberã în sânge, hemoglobina disociazã rapid în dimere si monomere cu dimensiuni mult mai mici (32 kDa, respectiv 16 kDa). Aceste extravazeazã si determinã hipertensiune, toxicitate renalã si legarea strânsã a oxigenului.
    În 1967 Rabiner a descoperit cã reactiile alergice la hemoglobinã sunt determinate de prezenta resturilor de membrane eritrocitare în solutia de hemoglobinã. El a propus utilizarea hemoglobinei purificate în transportul oxigenului. Ulterior, alti cercetãtori au descoperit cã unele modificãri aduse moleculei de hemoglobinã înlãturã efectele adverse ca extravazarea rapidã sau efectul hipertensiv. De exemplu, cross-linkul stabilizeazã molecula de hemoglobinã iar polimerizarea mãreste greutatea molecularã a hemoglobinei. Astfel au apãrut mai multe tipuri de modificãri ale hemoglobinei (cross-link, conjugare, polimerizare, încapsulare, etc.) folosite pentru îmbunãtãtirea moleculei de hemoglobinã liberã în sânge.

> HEMOGLOBINA LIBERÃ

> HEMOGLOBINA PURIFICATÃ

> HEMOGLOBINA MODIFICATÃ

> HEMOGLOBINA ÎNCAPSULATÃ

> PRODUSE ACTUALE

< Inapoi

< Inapoi